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αヘリックス

 タンパク質の構造の一つで、ポーリング博士が分子模型を使って1951年に提唱した「αヘリックス」を作ることに成功しました。

パパイン  左の図は、PDBから入手したパパイン(1PPP)という、パイナップルに含まれているタンパク質の構造を示したものです。

 赤と黄と白が見えます。赤がαヘリックス、黄がβシート、白がループです。
 
 このように、αヘリックスとは、タンパク質の重要な構造の一つです。

 
全体 らせん 水素結合
αヘリックス らせんを示す 水素結合を示す

 αヘリックスは、「全体」に示したように、一見、単なる固まりです。
 
 でも、「らせん」に示したように、螺旋構造をしています。
 
 そして、「水素結合」に示したように、この螺旋構造は上下の水素結合で結びついた強い構造です。
 写真では、はっきりと見える部分だけを黄色の矢印で示しました。見えない部分も含め、すべてのNHとCOとの間で水素結合ができています。
 
 空間充填モデルですけれど、「水素結合において原子同士の重なり合いがない」という仮定の下に製作しています。よって、「重なりあい」がある場合には、もっとらせんが真っすぐで、もっと製作が困難になることでしょう。
一巻分 らせん 水素結合
αヘリックス らせん 水素結合

 「一巻分」に、αヘリックスの一巻分を示しました。赤く塗った酸素原子が目立っています。
 
 「らせん」では、一巻分の螺旋構造を示しています。
 
 「水素結合」では、C=Oと、C=Oから上方向に数えはじめて4つ目のN-Hとが水素結合をしているのを<黄色の双方向の矢印>で示しました。
 
αヘリックス  上の「一巻分」を裏返したのが左の写真です。

 上から見ると赤い酸素が目立つのに、下から見ると白い水素が目立ちます。
  なんだか、磁石のS極とN極が互いにくっつきあって積み重なっているように感じられます。
 
  これは、製作過程において、初めて理解できた構造です。
  「このようになる」という見通しができたおかげで、組み立てることができるという見通しにつながりました。

 
別の螺旋  別の「一巻分」です。

 これら二巻分を結合して、全体のαヘリックスとしました。

ペプチド結合  左の写真に、ペプチド結合を示しました。

 「この4つの原子たちが平面上にある」というのがポーリング博士の根拠なのですから、重要です。
 
 そして、αヘリックスの中では、このペプチド結合を構成している-C=Oは、他のペプチド結合の-N-Hと引き合っていることも重要です。

アラニン残基 角度
アラニン残基 ペプチド結合の角度
 アラニンが他のアミノ酸とペプチド結合する時に残る部分を<アラニン残基>といいます。
 
 真ん中のCを中心にして、カルボキシル基もアミノ基も回転が可能です。二つも変数があるのは難しいので、仮に組んだ際に見当を付けてHとOの関係を固定しました。
 
 そのHとOの関係を<黄色の線>で示しているのが、「アラニン残基」です。
 
 こうして、HとOの位置関係を決めておいてから、Nの向きを決めました。
 Nの向きは微妙です。少しの違いで螺旋を作ることができなくなります。
 よって、他の部分を製作してからN-Hを木工用ボンドで貼付け、まだ乾かないうちにαヘリックスを構成して、乾燥させました。
 
 こうして得たNの向きを、「角度」において示しました。
 
グリシン残基 セリン残基
グリシン残基 セリン残基
 左に示したのは、今回のαヘリックスに用いたアラニン残基以外の残基です。
 
 「タンパク質の構造入門」には、「立体的ジグソーパズルを解くようなもの」(14ページ)という表現があります。
 
 まさに、そんな感じでした。自分で組み立ててみて、その言葉の深い意味をかみしめました。
 
 2003.3.10初出 2003.3.15改訂

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